تحقیق آنزیم‌های بتاگلوکاناز و گزیلاناز در تغذیة طیور.word

اختصاصی از نیک فایل تحقیق آنزیم‌های بتاگلوکاناز و گزیلاناز در تغذیة طیور.word دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

توضیحات بیشتر و دانلود فایل *پایین مطلب *, فرمت فایل: Word  قابل ویرایش و آماده پرینت.

تعداد صفحه :27

قابل اطمینان ازجامع و کامل بودن پروژه

قسمتی از محتوای متن ...

آنزیم چیست؟

خصوصیات آنزیمها عبارتند از :

-از جنس پروتئین هستند،

- به عنوان کاتالیست عمل می کنند،

- به صورت طبیعی یافت می شوند،

و بسیار اختصاصی عمل می کنند.

آنزیمها پروتئینهایی با ساختمان مولکولی سه بعدی بسیار پیچیده اند که تحت شرایط واکنشی خاصی   ( از نظر درجه حرارت ،PH و رطوبت) و فقط روی سوبستراهای اختصاصی خود عمل   می کنند.

این مواد کاتالیستهای طبیعی کارآمدی هستند که درتمامی سیستمهای بیولوژیک یافت          می شوند. فعل و انفعالاتی که در نبود آنزیمها امکان انجام آنها نیست و یا بکندی انجام می شوند، به علت حضور آنزیمها سرعت می گیرند، به طوری که گاهی اوقات سرعت انجام واکنش به 106برابر سرعت طبیعی در موجود زنده بالغ می شود.

علاوه بر این ،توالی کنترل شده وقوع واکنشهای شیمیایی در سیستمهای بیولوژیک به وسیله آنزیمها تنظیم می شود. آنزیمها در طول فعل و انفعال به مصرف نمی رسند،بلکه واکنش را کاتالیز نموده و پس از اتمام آن به حالت اولیه خود باز می گردند. به همین علت ، میزان آنزیم مورد نیاز در مقایسه با مقدار سوبسترا بسیار پایین است.

همه موجودات زنده از حمله میکروارگانیسمها، گیاهان و دامها آنزیم تولید می کنند، به همین دلیل،این ماده در تمامی سلولها وهمچنین فضاهای خارج سلولی یافت می شود.آنزیمهای افزوده شده به جیره غذایی، همچون سایر ترکیبات پروتئینی،در دستگاه گوارش شکسته می شوند. بنابراین،باقیمانده آنها در مدفوع طیور یافت نمی شود ورعایت دوره پرهیز پیش از کشتار برای دامهایی که از جیره های غذایی حاوی آنزیم استفاده ضرورتی ندارد

  تحقیق آنزیم‌های بتاگلوکاناز و گزیلاناز در تغذیة طیور,فرمت فایل word  شامل 27 صفحه. مناسب جهت انجام تحقیقات، پروژه های کارآموزی دانشجویی  و دانش آموزی

آنزیم

اختصاصی از نیک فایل آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 21

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

دانلود پروژه تأثیر آنزیم بر روی کالاهای رنگرزی شده با رنگ مستقیم

اختصاصی از نیک فایل دانلود پروژه تأثیر آنزیم بر روی کالاهای رنگرزی شده با رنگ مستقیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فهرست مطالب

عنوان                                                                             صفحه

فصل اول : مقدمه ..................................................................................................

1-1)  مقدمه ............................................................................................................

1-2) اهداف پروژه ..................................................................................................

1-3) اهمیت پروژه...................................................................................................

1-4) کارهای انجام شده قبل....................................................................................

1-4-1) هیدرولیز آنزیمی سلولز و عوامل مؤثر در شدت هیدرولیز..........................

1-4-2) اثر آنزیم سلولاز بر رنگ پذیری الیاف سلولزی...........................................

1-4-3) تأثیر رنگ به کار رفته روی پارچه در شدت هیدرولیز آنزیمی                

فصل دوم: تجربیات ..............................................................................................

1-2) مواد مورد استفاده............................................................................................

2-2) وسایل مورد استفاده ........................................................................................

2-3) روش انجام آزمایشات.....................................................................................

2-3-1) رنگرزری پارچه های پنبه ای قبل از هیدرولیز آنزیمی................................

2-3-2) هیدرولیز آنزیمی پارچه های پنبه ای قبل از رنگرزی..................................

فصل سوم: نتایج و بحث.......................................................................................

فصل چهارم: نمونه ها..........................................................................................

فصل پنجم: مقالات لاتین....................................................................................

فصل یکم 1-1) مقدمه

همگام با رشد فزایندة استفاده از فرآیندهای بیوتکنولوژی در صنعت، استفاده از آنزیم‌ها در صنایع نساجی نیز گسترش چشمگیری داشته است. به عنوان مهمترین نمونه از این موارد می‌توان هیدرولیز کتنرل شده آنزیمی کالاهای سلولزی توسط سلولازها را نام برد.

این عملیات اولین بار در ژاپن تحت عنوان بیوپولیشینگ (1) برای تکمیل پارچه های تاری ـ پودی بکار گرفته شد. این تکمیل خاص پارچه های پنبه ای نبوده و می‌تواند برای پارچه های بافته شده از کتان، رامی و دیگر الیاف سلولزی و مخلوط آنها با الیاف مصنوعی و پروتئینی نیز بکار برده شود.

هیدرولیز آنزیمی منسوجات سلولزی، توسط ایزوآنزیم های سلولاز انجام می‌شود. سلولاز به سیستمی از آنزیم ها اطلاق می‌شود که باهم به صورت زنجیره ای عمل کرده و قادر به شکستن پلیمرهای سلولزی بسیار آرایش یافته هستند. اجزاء سلولاز عبارت از:

الف) اکسو ـ بتا ـ 1و4 ـ گلوکانیز[1] (E.C.3.2.1.91)

ب) اندو ـ بتا ـ 1و4 ـ گلوکانیز[2](E.C.3.2.1.4)

ج) بتا ـ گلوکزایداز[3] (E.C.3.2.1.21)

می‌باشد (3و2) به طور خلاصه مکانیزم هیدرولیز پلیمرهای سلولزی توسط این آنزیم‌‌ها را می‌توان به این صورت در نظر گرفت که:

• × اکسو گلوکانیزها (اکسوسلولازها) واحدهای سلوبیوز را از انتهای غیراحیایی زنجیره‌های سلولزی جدا می‌کنند.
• × اندوگلوکانیزها (اندوسلولازها) پیوندهای بتا ـ 1و4 ـ گلوکزایدها را به صورت تصادفی هیدرولیز می‌کنند و سبب کاهش درجه پلیمریزاسیون زنجیره های سلولزی می‌شود.
• × بتاگلوکزایدها یا سلوبیازها واحدهای سلوبیوز را به گلوکز تجزیة می‌کنند.
• × اگرچه یک همکاری گروهی بین این ترکیبات مشاهده شده است ولی جزئیات نحوة فعالیت آنها کاملاً مشخص نمی‌باشد. (3و2)

سلولاز قابل استفاده در صنعت نساجی از حدود 12 منبع مختلف تهیه می‌شود. دسته‌بندی آنزیم های سلولاز معمولاً باتوجه به محدودهpH آنان صورت می‌گیرد که منظور آن است که در این pH بالاترین فعالیت را دارند و براین اساس آنزیم های سلولاز به سه دسته اسیدی، بازی و خنثی تقسیم می شوند.

آنزیمهای خنثی در pH حدود 7-6 بالاترین فعالیت را داشته و آنزیمهای اسیدی در pH محدوده 5/5-5/4 فعال تر می باشند در حالیکه آنزیم های قلیایی در محیط های قلیایی فعالند. رایج ترین آنزیم های مورد استفاده جهت پارچه های پنبه ای آنزیم‌های اسیدی و خنثی می باشند. آنزیم های قلیایی در مواد شوینده خانگی بکار می روند که به خارج شدن لکه ها و بهبود سطح پارچه بعد از چند بار شستشو کمک می‌کنند.

آنزیم سلولاز در سالهای اخیر در تکمیل منسوجات پنبه ای در جهت کاهش پرزها در پارچه‌های حلقوی و در شستشوی پارچه‌های کتانی به طور وسیع استفاده شده اند. این آنزیم ها در تکمیل های نساجی و در ماشین هایی که در آنها فعالیت مکانیکی وجد دارد مانند جت ها، وینچ ها و ماشین های شستشویی بکار می روند. آن نکته که افزایش فعالیت مکانیکی، شدت هیدرولیز توسط آنزیم را در طول فرآیند هیدرولیز افزایش می‌دهد مورد تاکید قرار گرفته است.

آنزیمها پروتئینهای ویژه ای هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می‌‌نمایند یعنی بدون ایجاد تغییری در نقطه تعادل , واکنشهای بیوشیمیایی را کاتالیز می‌کنند . (27)

b.glucosidases

فایل ورد 64 ص

آنزیم

اختصاصی از نیک فایل آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 21

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

آنزیم کاتالاز

اختصاصی از نیک فایل آنزیم کاتالاز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی ٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5 mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205 lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران