پاورپوینت در مورد استفاده از مولتی آنزیم ناتوزیم پلاس در تغذیه گاوهای شیری و پرواری

اختصاصی از نیک فایل پاورپوینت در مورد استفاده از مولتی آنزیم ناتوزیم پلاس در تغذیه گاوهای شیری و پرواری دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فرمت فایل :powerpoint (لینک دانلود پایین صفحه) تعداد صفحات 15 صفحه

بررسی منابع

• آنزیمهای خوراکی برای دام
• سطح آنزیم
• مکانیسم عمل
• پاسخ دام به آنزیم (گاوهای گوشتی - گاوهای شیری - بره ها)
• عوامل موثر در میزان تاثیر آنزیم
• افزایش ظرفیت هیدرولیتیکی شکمبه به دلایل زیر:

- افزایش اتصالات باکتریای Colombatto) و همکاران، 2006؛ Eun و همکاران، 2007؛ Wang و همکاران، 2001)

- تحریک جمعیت میکروبی شکمبه Trichard) و همکاران، 1996؛ Nsereko و همکاران، 2002)

- اثر سینرژیسمی با میکروارگانیسمهای شکمبه Kung) و همکاران، 2002؛ Colombatto و همکاران، 2003)

به عنوان مثال : استفاده از یک سلولاز قارچی باعث افزایش تعداد باکتریهای شکمبه میشود. (Newbold و همکاران، 1993).

                   قارچهای بی هوازی و کلستریدیوم ها برای هیدرولیز ساختارهای پلیمری دیواره سلولی به آنزیمهای چند ساختاری

                   وابسته اند که این آنزیمها توسط استفاده از آنزیمهای خارجی تامین میشود.(Flint و همکاران، 1998)

مقاله تأثیر آنزیم بر روی کالاهای رنگرزی شده با رنگ مستقیم

اختصاصی از نیک فایل مقاله تأثیر آنزیم بر روی کالاهای رنگرزی شده با رنگ مستقیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 93

دانشگاه آزاد اسلامی

واحد شهر ری

رشته مهندسی نساجی

موضوع:

تأثیر آنزیم بر روی کالاهای رنگرزی شده با رنگ مستقیم

استاد راهنما:

نگارش:

تشکر و قدردانی

«هرکس به من کلمه ای بیاموزد، مرا عمری بندة خویش می‌سازد»

حضرت علی (ع)

سپاس خدای تعالی را که منت نهاد و توفیق آن داد که یارای این تحقیق را داشته باشیم. سپس جای آن دارد که از زحمات بی شائبه و راهنماییهای اساتید راهنمای این پروژه آقایان مهندس خسرو فریزاده و مهندس محسن حسین خانی که در انجام این تحقیق ما را بسیار یاری نمودند تشکر و قدردانی نموده و از خداوند متعال برای همة آن عزیزان توفیق در امور علمی و تحقیقی مسألت داریم.

فهرست مطالب

عنوان صفحه

فصل اول : مقدمه

1-1) مقدمه

1-2) اهداف پروژه

1-3) اهمیت پروژه

1-4) کارهای انجام شده قبل

1-4-1) هیدرولیز آنزیمی سلولز و عوامل مؤثر در شدت هیدرولیز

1-4-2) اثر آنزیم سلولاز بر رنگ پذیری الیاف سلولزی

1-4-3) تأثیر رنگ به کار رفته روی پارچه در شدت هیدرولیز آنزیمی

فصل دوم: تجربیات 

1-2) مواد مورد استفاده

2-2) وسایل مورد استفاده

2-3) روش انجام آزمایشات

دانلودتحقیق درباره ی آنزیم کاتالاز

اختصاصی از نیک فایل دانلودتحقیق درباره ی آنزیم کاتالاز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی ٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5 mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205 lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران

تحقیق آنزیم بعنوان کاتالیزور

اختصاصی از نیک فایل تحقیق آنزیم بعنوان کاتالیزور دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

دسته بندی : علوم پزشکی _پزشکی ، تحقیق

فرمت فایل:   ( قابلیت ویرایش و آماده چاپ ) 

حجم فایل:  (در قسمت پایین صفحه درج شده )

فروشگاه کتاب : مرجع فایل 

---

 قسمتی از محتوای متن ...

مقدمه Introduction 1-1- آنزیم ها بعنوان کاتالیزور Enzymes as catalysts آنزیم ها گروه ویژه ای از پروتئین ها هستند و توسط سلول های زنده بمنظور ایفای نقش کاتالیزوری در بیش از هزاران واکنش بیوشیمیایی که جزیی از متابولیسم سلولی را تشکیل می دهند ساخته می شوند.
امروزه متجاوز از 2000 آنزیم متفاوت شناخته شده است و روز بروز بر تعداد آنها نیز افزوده می شود.
از آنجائیکه در دما و pH فیزیولوژیک، واکنش های بدون کاتالیزور، با سرعتی کمتر از حد لازم برای حفظ فعالیتهای حیاتی پیش می روند، لذا وجود آنزیم ها برای متابولیسم ضروری است.
بعنوان مثالف در هضم مواد غذایی توسط سیستم گوارشی، آنزیم های مختلفی شرکت دارند که هیدرولیز پروتئین ها به اسیدهای آمینه، پلی ساکاریدها به قندهای سازنده و غیره (بسته به مقدار و نوع ماده غذایی) را طی مدت زمان 3 الی 6 ساعت کاتالیز می نمایند.
و این در حالی است که واکنش های مشابه در غیاب آنزیم طی مدت متجاوز از 30 سال به نتیجه خواهند رسید! آنزیم ها نیز مثل همه کاتالیزورها از قوانین معمول کاتالیز واکنش ها پیروی می کنند.
در نتیجه با توجه به قوانین ترمودینامیکی، یک کاتالیزور قادر به تسریع یک واکنش امکان ناپذیر نیست.
کاتالیزور در طی واکنش بمصرف نمی رسد و تعداد بسیار ناچیزی از مولکول های آن قادر است یک واکنش را بدفعات زیاد کاتالیز نماید.
و در نهایت اینکه یک کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد.
در نقطه تعادل واکنش، سرعت واکنش روبه پیش برابر با سرعت واکنش در جهت عکس آن خواهد بود و در آن نقطه سوبسترا و محصول واکنش هر کدام دارای غلظت تعادلی معینی خواهند بود که از خصوصیات ویژه آن واکنش محسوب می شود.
این نقطه تعادل ممکن است در جهت بیشینه حضور محصول واکنش مانند : 1% سوبسترا: 99% محصول یا به نفع سوبسترا موردی مانند، 80% : 20% و یا بصورت تعادل همگن مانند 50% : 50% باشد.
برای مثال ایزومریزاسیون گلوکز به فروکتوز توسط آنزیمی به نام گلوکز ایزومراز کاتالیز می شود.
وقتی واکنش از حالت 100% گلوکز شروع شده و در جهت رسیدن به تعادل پیش رود، بعد از برقراری حالت تعادل، 45% فروکتوز و 55% گلوکز خواهیم داشت.
کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد، اما از زمان لازم برای رسیدن به حالت مزبور می کاهد.
آنزیم ها از نقطه نظر موارد ذکر شده تفاوتی با سایر کاتالیزورها ندارند، اما دو ویژگی خاص خود را دارند بطوریکه میزان حضور آنها محدودتر از دیگر کاتالیزورها بوده و دیگر اینکه در مقایسه از ویژگی و فعالیت کاتالیزوری بمراتب بالاتری برخوردارند.
ویژگی عمل و جایگاه فعال شاید بتوان گفت بارز ترین خصوصیت واکنش های آنزیمی ویژگی عمل آنها است.
کاتالیزورهای شیمیائی انتخابگری بسیار محدودی نشان می دهند، حال آنکه آنزیم ها ویژگی بسیار بالائی را نسبت به واکنش دهنده ها و همچنین نوع پیوندهای شرکت کننده در واکنش، اب

تعداد صفحات : 16 صفحه

  متن کامل را می توانید بعد از پرداخت آنلاین ، آنی دانلود نمائید، چون فقط تکه هایی از متن به صورت نمونه در این صفحه درج شده است.

پس از پرداخت، لینک دانلود را دریافت می کنید و ۱ لینک هم برای ایمیل شما به صورت اتوماتیک ارسال خواهد شد.

 

« پشتیبانی فروشگاه مرجع فایل این امکان را برای شما فراهم میکند تا فایل خود را با خیال راحت و آسوده دانلود نمایید »

 

دانلود پاورپوینت اثر آنزیم آمیلاز بر روی گوارش نشاسته

اختصاصی از نیک فایل دانلود پاورپوینت اثر آنزیم آمیلاز بر روی گوارش نشاسته دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فهرست مطالب

مقدمه

ساختار نشاسته

آمیلاز

نقش مهار کننده‌های آمیلاز و کنترل قند خون و وزن

اثر انزیم آمیلاز بر روی نشاسته(پتیالین)

روش انجام

اثر تراکم آنزیم امیلاز بر روی فعالیت آن

تعداد اسلاید: 14 صفحه

با قابلیت ویرایش

مناسب جهت ارائه سمینار و تحقیقات