آنزیم کاتالاز

اختصاصی از نیک فایل آنزیم کاتالاز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی ٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5 mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205 lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران

دانلودتحقیق درباره ی آنزیم کاتالاز

اختصاصی از نیک فایل دانلودتحقیق درباره ی آنزیم کاتالاز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی ٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5 mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205 lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران

گلوتاتیون، کاتالاز و مالون دی آلدهید در بیماران تالاسمی ماژور

اختصاصی از نیک فایل گلوتاتیون، کاتالاز و مالون دی آلدهید در بیماران تالاسمی ماژور دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

دانلود مقاله گلوتاتیون، کاتالاز و مالون دی آلدهید در بیماران  - تالاسمی ماژور

 تعداد صفحات : 18

قالب بندی :  word       

 

خلاصه (Abstract):

 

 در اختلالات همولیتیکی مانند تالاسمی، تغییر در تعادل آنتی اکسیدانت/پراکسیدانت باعث حساسیت ترکیبات سلولی نسبت به اکسیداسیون می شود. در  - تالاسمی، کاهش یا نقص در بیوسنتز زنجریره  - گلوبین منجر به تجمع زنجیره های - گلوبین جفت نشده و رسوب آنها در اریتروسیت ها می شود. این گلبولهای قرمز در در طحال بدام افتاده و همولیز می شوند و آهن آنها آزاد می گردد. علاوه بر این گرانباری ثانویه آهن (Secondary iron overload) که در اثر تزریق خونهای متوالی در این بیماران بوجود می آید زمینه را برای تشکیل رادیکال آزاد و ایجاد استرس اکسیداتیو و آسیب بافتی فراهم می کند. در این مطالعه پارامترهای مانند GSH، Catalase، MDA، آهن، فریتین، SGOT، SGPT، ALP و LDH در دو گروه بیماران  - تالاسمی ماژور و کنترل آنها اندازه گیری شد. نتایج بدست آمده نشان می دهد که اختلاف معنی داری (P

 

واژه های کلیدی (key words): بتا-تالاسمی ماژور، گلوتاتیون – کاتالاز – مالون دی آلدهید.

 

مقدمه: سندرومهای  - تالاسمی جزء شایعترین آنمی های همولیتیک مزمن وراثتی می باشند که به علت نقص در سنتز زنجیره  - گلوبین بوجود می آیند. شدت عدم تعادل بین زنجیره های گلوبین، فنوتیپ های مختلفی از تالاسمی را بروز می دهد. نقص یا کاهش در بیوسنتز  - گلوبین باعث تجمع زنجیره های  - گلوبین جفت نشده در RBC می شود و این حالت باعث الکتروفورز غیرمؤثر می گردد. مطالعات اخیر نشان داده است که هرگونه عدم تعادل بین زنجیره‌های   و - گلوبین، نقش مهمی در ایجاد استرس اکسیداتیو بازی می کند (1).